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Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  40 lines
  1. ******************************************************
  2. * Asparaginase / glutaminase active sites signatures *
  3. ******************************************************
  4.  
  5. Asparaginase   (EC 3.5.1.1),   glutaminase   (EC 3.5.1.2)   and   glutaminase-
  6. asparaginase (EC 3.5.1.38) are  aminohydrolases that catalyze the   hydrolysis
  7. of asparagine (or glutamine) to  aspartate (or glutamate) and ammonia [1].
  8.  
  9. Two conserved threonine  residues  have been shown [2,3] to  play  a catalytic
  10. role. One of them is located  in the N-terminal  extremity while the second is
  11. located  at  the  end  of  the  first  third  of  the sequence.  We  used both
  12. conserved regions as signature patterns.
  13.  
  14. -Consensus pattern: [LIVM]-x(2)-T-G-G-T-I-[AG]
  15.                     [The second T is an active site residue]
  16. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  17. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: some potato cathepsin D  inhibitors
  18.  and Clostridium acetobutylicum NADH-dependent butanol dehydrogenase B.
  19.  
  20. -Consensus pattern: G-x-[LIVM]-x(2)-H-G-T-D-T-[LIVM]
  21.                     [The first T is an active site residue]
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  24.  
  25. -Note: plant  asparaginases and  mammalian glutaminases do  not belong to this
  26.  family and are thus not detected by the above pattern.
  27.  
  28. -Expert(s) to contact by email: Gribskov M.
  29.                                 gribskov@sdsc.edu
  30.  
  31. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  32.  
  33. [ 1] Tanaka S., Robinson E.A., Appella E., Miller M., Ammon H.L., Roberts J.,
  34.      Weber I.T., Wlodawer A.
  35.      J. Biol. Chem. 263:8583-8591(1988).
  36. [ 2] Harms E., Wehner A., Aung H.P., Rohm K.H.
  37.      FEBS Lett. 285:55-58(1991).
  38. [ 3] Miller M.M., Rao J.K.M., Wlodawer A., Gribskov M.
  39.      FEBS Lett. 328:275-279(1993).
  40.